Enzim merupakan protein yang secara khusus disintesis
oleh sel hidup yang berfungsi sebagai biokatalisator berbagai jenis reaksi yang
berlangsung di dalam tubuh. Enzim sebagai biokatalisator dapat mempercepat
suatu reaksi termodinamika agar dapat berjalan sesuai dengan proses biokimia
yang dibutuhkan untuk mengatur kehidupan. Kata enzim berasal dari ”enzyme”
yang berarti dalam ragi (yeast) dan istilah ini mulai digunakan sejak tahun
1877 (Anonim, 2007).
Biji-biji yang sedang berkecambah
dapat merupakan sumber enzim dari jaringan tumbuhan, meskipun enzim-enzim yang
diperoleh merupakan enzim kasar. Untuk keperluan percobaan enzim yang
sederhana, ekstrak kecambah dapat kita gunakan. Enzim aktif dalam jumlah yang
sangat sedikit. Tidak terpengaruh oleh reaksi yang dikatalisisnya pada kondisi
stabil. Walaupun enzim mempercepat penyelesaian suatu reaksi, enzim tidak
mempengaruhi keseimbangan reaksi tersebut (Tim Dosen, 2008).
Enzim
terkadang membutuhkan kofaktor untuk dapat melakukan aktivitasnya dengan baik.
Kofaktor dapat berupa senyawa organik dengan berat molekul cukup tinggi atau
ion logam (besi, magnesium, zinc, atau kalsium). Senyawa organik ini terkait
pada bagian protein enzim. Apabila ikatan yang terjadi kendur dan tidak kuat
maka kofaktor disebut koenzim dan apabila senyawa organik terikat erat melalui
ikatan kovalen maka dinamakan gugus prostetis. (Anonim, 2007).
Enzim adalah
satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses
reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Enzim bekerja dengan cara
menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian
mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi
pengaktifan
yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim
bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada
satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa (Anonim, 2008).
Dalam mempelajari mengenai enzim,
dikenal beberapa istilah diantaranya holoenzim, apoenzim, kofaktor, gugus
prostetik, koenzim, dan substrat. Apoenzim adalah suatu enzim yang seluruhnya
terdiri dari protein, sedangkan holoenzim adalah enzim yang mengandung gugus
protein dan gugus non protein. Gugus yang bukan protein tadi dikenal dengan
istilah kofaktor. Pada kofaktor ada yang terikat kuat pada protein dan sukar
terurai dalam larutan yang disebut gugus prostetik dan adapula yang tidak
terikat kuat pada protein sehingga mudah terurai yang disebut koenzim. Baik
gugus prostetik maupun koenzim, keduanya merupakan bagian yang memungkinkan
enzim bekerja pada substrat. Substrat merupakan zat-zat yang diubah atau
direaksikan oleh enzim (Poedjadi, 2006).
Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi
fungsi enzim diantaranya adalah (Dwidjoseputro, 1992) :
1. suhu
Oleh karena reaksi kimia itu dapat
dipengaruhi suhu maka reaksi menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh
suhu. Di samping itu, karena enzim adalah suatu protein maka kenaikan suhu
dapat menyebabkan denaturasi dan bagian aktig enzim akan terganggu sehingga
konsentrasi dan kecepatan enzim berkurang.
2. pH
Umumnya enzim efektifitas maksimum
pada pH optimum, yang lazimnya berkisar antara pH 4,5-8.0. Pada pH yang terlalu
tinggi atau terlalu rendah umumnya enzim menjadi non aktif secara irreversibel
karena menjadi denaturasi protein.
3. konsentrasi enzim
Seperti pada katalis lain, kecepatan
suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut.
Pada suatu konsentrasi
substrat tertentu, kecepatan reaksibertambah dengan bertambahnya konsentrasi
enzim.
4. konsentrasi substrat
Hasil eksperimen menunjukkan
bahwa dengan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepat reaksi. Akan tetapi,
pada batas tertentu tidak terjadi kecepatan reaksi, walaupn konsenrasi substrat
diperbesar.
5. zat-zat penghambat
Hambatan atau inhibisi suatu reaksi
akan berpengaruh terhadap penggabungan substrat pada bagian aktif yang
mengalami hambatan.
Enzim digolongkan menurut reaksi yang
diikutinya, sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut nama substratnya,
misalnya urease, arginase dan lain-lain. Di samping itu ada pula beberapa enzim
yang dikenal dengan nama lama misalnya pepsin, tripsin dan lain-lain. Oleh
Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim dibagi
dalam enam golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia di
mana enzim memegang peranan. Enam golongan tersebut ialah (Poedjiadi, 2006):
1. Oksidoreduktase
2. Transferase
3. Hidrolase
4. Liase
5. Isomerase
6. Ligase
Enzim meningkatkan laju sehingga
terbentuk kesetimbangan kimia antara produk dan pereaksi. Pada keadaaan
kesetimbangan, istilah pereaksi dan produk tidaklah pasti dan bergantung pada
pandangan kita. Dalam keadaan fisiologi yang normal, suatu enzim tidak
mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi yang sebenarnya dicapai tanpa kehadiran
enzim. Jadi, jika keadaan kesetimbangan tidak menguntungkan bagi pembentukan
senyawa, enzim tidak dapat mengubahnya (Salisbury dan Ross, 1995).
Secara singkat, sifat-sifat enzim
tersebut antara lain (Dwidjoseputro, 1994) :
1. berfungsi sebagi biokatalisator
2. merupakan suatu protein
3. bersifat khusus atau spesifik
4. merupakan suatu koloid
5. jumlah yang dibutuhkan tidak terlalu banyak
6. tidak tahan panas
Tubuh
manusia menghasilkan berbagai macam enzim yang tersebar di berbagai bagian dan
memiliki fungsi tertentu. Salah satu enzim yang penting dalam sistem pencernaan
manusia adalah enzim amilase. Enzim ini terdapat dalam saliva atau air liur
manusia. Saliva yang disekresikan oleh kelenjar liur selain mengandung enzim
amilase juga mengandung 99,5% air, glikoprotein, dan musin yang bekerja sebagai
pelumas pada waktu mengunyah dan menelan makanan. Amilase yang terdapat dalam
saliva adalah α-amilase liur yang mampu membuat polisakarida (pati) dan
glikogen dihidrolisis menjadi maltosa dan oligosakarida lain dengan menyerang
ikatan glikosodat α(1 4). Amilase liur
akan segera terinaktivasi pada pH 4,0 atau kurang sehingga kerja pencernaan
makanan dalam mulut akan terhenti apabila lingkungan lambung yang asam menembus
partikel makanan (Anonim, 2007).
Amilase (alfa, beta dan
glukoamilase) merupakan enzim yang penting dalam bidang pangan dan
bioteknologi. Amilase dapat diperoleh dari berbagai sumber seperti tanaman,
binatang dan mikroorganisme. saat ini sejumlah enzim amilae telah diproduksi
secara komersial. Penggunaan mikrobia dianggap lebih prosepektif karena mudah
tumbuh, cepat menghasilkan dan kondisi lingkungan dapat dikendalikan (Anonim,
2008).
Produksi
enzim amilase dapat menggunakan berbagai sumber karbon. Contoh-contoh sumber
karbon yang murah adalah sekam, molase, tepung jagung, jagung, limbah tapioka
dan sebagainya. Jika digunakan limbah sebagai substrat, maka limbah tadi dapat
diperkaya nutrisinya untuk mengoptimalkan produksi enzim. Sumber karbon yang
dapat digunakan sebagai suplemen antara laian: pati, sukrosa, laktosa, maltosa,
dekstyrosa, fruktosa, dan glukosa. Sumber nitrogen sebagai suplemen antara
lain: pepton, tripton, ekstrak daging, ekstrak khamir, amonium sulfat, tepung kedelai,
urea dan natrium nitrat (Anonim, 2008).
DAFTAR PUSTAKA
Anonim, 2007, Enzim, http://www.google.com/educational site of medical/enzim
Diakses pada hari Senin, tanggal 3 November 2008.
Anonim, 2008, Enzim amilase htpp://www.google.com/Amilase/Pengembangan
Produk & Teknologi Proses, Diakses pada hari Senin, tanggal 3 November
2008.
Anonim, 2008, Enzim, http:// id.wikipedia.org/wiki/Enzim, Diakses pada hari Senin,
tanggal 3 November 2008.
Dwidjoseputro, D., 1994, Pengantar Fisiologi Tumbuhan, PT Gramedia Pustaka Utama, Jakarta.
Poedjiadi, A., 2006, Dasar-dasar Biokimia, Universitas Indonesia PRESS, Jakarta.
Salisbury, Frank B dan W. Ross, 1995, Fisiologi Tumbuhan Jilid 3, ITB, Bandung.
Tim Dosen, 2008, Penuntun Praktikum Fisiologi Tumbuhan, Jurusan Biologi Universitas Hasanuddin, Makassar.
Tidak ada komentar:
Posting Komentar